糖份子产品的复杂的性和大量N-glycoproteins低描叙平行导致对N-glycosylation形式特征的表现的描叙相当很困难。在测量低丰度的N糖基化表达淀粉酶或肽段时，另外添加大量未表达的淀粉酶肽断，这很易将低丰度的糖基化表达淀粉酶肽段的信息改变。凝素亲和法是现下糖淀粉酶质组学中使用更广泛的分离处理生物富集的办法。凝集素（lectin）就是类糖紧密根据淀粉酶质，能专注辨识某些特别形式特征的单糖或聚糖中独特的糖基字段而与之紧密根据，它与糖链可逆反应非共价紧密根据，糖淀粉酶或糖肽被凝集素采集完后，经常用独特的单糖用相互竞争紧密根据凝集素将糖淀粉酶或糖肽过柱成功。 蛋清质經過酶解后充分利用凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，并且用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中割除链接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该办理造成Asn碳原子量加入2.9890Da。后面用高精密度LC-MS质谱仪测试脱糖后的肽段，实现文献检索数据报告库，判定脱糖后碳原子量和理论体系碳原子量的转化各种糖基化突显肽段的编码序列，然后决定该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点决定在这之后，再充分利用label-free的目的对其对其进行化学发光法数据分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031